Miyofilament
 | Bu maddedeki bilgilerin doğrulanabilmesi için ek kaynaklar gerekli. (Temmuz 2021) (Bu şablonun nasıl ve ne zaman kaldırılması gerektiğini öğrenin) |
| Miyofilament | |
|---|---|
| |
| Miyofilament | |
| Latince | myofilamentum |
| Kaynak yapı | Miyofibril |
Miyofilamentler, kas hücrelerindeki miyofibrillerin iki protein içeren filamentidir. İki protein miyozin ve aktindir. Kas kasılmasında rol oynayan kasılma proteinleridir. İki filament, çoğunlukla miyozinden oluşan kalın ve çoğunlukla aktin içeren ince bir filamenttir.[1]
Kas dokusu türleri, çizgili iskelet kası ve kalp kası, eğik çizgili kas (bazı omurgasızlarda bulunmaktadır) ve çizgili olmayan düz kastır. Miyofilamentlerin çeşitli düzenlemeleri farklı kaslar oluşturmaktadır. Çizgili kas, enine filament bantlarına sahiptir. Eğik çizgili kasta, filamentler kademelidir. Düz kas, düzensiz filament düzenlemelerine sahiptir.
Yapısı
[değiştir | kaynağı değiştir]
Üç farklı tipte miyofilament vardır: kalın, ince ve elastik filamentler.[2]
- Kalın filamentler esas olarak protein miyozinden oluşmaktadır. Her kalın filamentin çapı yaklaşık 15 nm'dir ve her biri birkaç yüz miyozin molekülünden oluşmaktadır. Bir miyozin molekülü, iç içe geçmiş iki zincirden oluşan bir kuyruğa ve ondan bir açıyla çıkıntı yapan çift küresel bir kafaya sahip bir golf sopası şeklindedir. Miyozin başlarının yarısı sola, yarısı da sağa açılı, filamentin ortasında M-bölgesi veya çıplak bölge olarak bilinen bir alan oluşturmaktadır.
- İnce filamentler, 7 nm çapındadır ve esas olarak protein aktin, özellikle filamentli F-aktin'den oluşmaktadır. Her F-aktin zinciri, küresel G-aktin adı verilen bir dizi alt birimden oluşmaktadır. Her G-aktin, bir miyozin molekülünün başına bağlanabilen aktif bir bölgeye sahiptir. Her ince filament ayrıca, kas gevşediğinde ince filamentlerin aktif bölgelerini bloke eden protein olan yaklaşık 40 ila 60 molekül tropomiyozin içermektedir. Her tropomiyosin molekülü, kendisine bağlı troponin adı verilen daha küçük bir kalsiyum bağlayıcı proteine sahiptir. Tüm ince filamentler Z çizgisine bağlanmaktadır.
- 1 nm çapındaki elastik filamentler, büyük bir yaylı protein olan titinden oluşmaktadır. Her kalın filamentin çekirdeğinden geçmektedirler ve sarkomerin son noktası olan Z çizgisine sabitlenmektedirler. Titin ayrıca kalın filamenti, ince filamentler arasında ortalarken stabilize etmektedir. Aynı zamanda, bir kas gerildiğinde bir yay gibi geri teperek kalın filamentin aşırı gerilmesini önlemeye yardımcı olmaktadır.[3]
Fonksiyon
[değiştir | kaynağı değiştir]Aktin ve miyozinden oluşan protein kompleksi, kontraktil proteinler, bazen aktomiyosin olarak adlandırılmaktadır. Çizgili iskelet ve kalp kasında, aktin ve miyozin filamentlerinin her biri, birkaç mikrometre mertebesinde, uzun kas hücresinin uzunluğundan çok daha az (insan iskelet kası hücreleri birkaç santimetreye kadar) belirli ve sabit bir uzunluğa sahiptir.[4] Filamentler, miyofibrilin uzunluğu boyunca tekrarlanan alt birimler halinde düzenlenmektedir. Bu alt birimlere sarkomer denir.
Bu protein kompleksinin kasılma özelliği, kalın ve ince filamentlerin yapısına dayanmaktadır. Kalın filament, miyozin, molekülün zıt uçlarında konumlanmış kafalarla çift başlı bir yapıya sahiptir. Kas kasılması sırasında, miyozin filamentlerinin başları, zıt yönlü ince filamentlere, aktine bağlanmaktadır ve onları birbirine doğru çekmektedir. Miyozin bağlanması ve aktin hareketinin etkisi sarkomerin kısalmasına neden olmaktadır. Kas kasılması, birden fazla sarkomerin aynı anda kısalmasından oluşmaktadır.[5]
Kas lifi kasılması
[değiştir | kaynağı değiştir]Bir motor nöronun akson terminali, sinaptik yarık boyunca yayılan ve kas lifi zarına bağlanan nörotransmitter asetilkolini serbest bırakmaktadır. Bu, kas lifi zarını depolarize etmektedir ve uyarı, enine tübüller yoluyla kasın sarkoplazmik retikulumuna gitmektedir. Kalsiyum iyonları daha sonra sarkoplazmik retikulumdan sarkoplazmaya salınmaktadır ve ardından troponine bağlanmaktadır. Troponin ve ilişkili tropomiyozin, kalsiyum bağlanmasından sonra konformasyonel bir değişikliğe uğramaktadır ve ince filament olan aktin üzerindeki miyozin bağlanma bölgelerini açığa çıkarmaktadır. Aktin ve miyozin filamentleri daha sonra bağlantılar oluşturmaktadır. Bağlandıktan sonra miyozin, aktin filamentlerini birbirine doğru veya içe doğru çekmektedir. Böylece kas kasılması meydana gelmektedir ve bu süreç gerçekleşirken sarkomer kısalmaktadır.[6]
Kas lifi gevşemesi
[değiştir | kaynağı değiştir]Asetilkolinesteraz enzimi, asetilkolini parçalamaktadır ve bu, kas lifi stimülasyonunu durdurmaktadır. Aktif taşıma, kalsiyum iyonlarını kas lifinin sarkoplazmik retikulumuna geri taşımaktadır. ATP, aktin ve miyozin filamentleri arasındaki bağın kopmasına neden olmaktadır. Troponin ve tropomiyozin orijinal konformasyonlarına geri dönmektedirler ve böylece aktin filamentindeki bağlanma bölgelerini bloke etmektedirler. Kas lifi gevşemektedir ve tüm sarkomer uzamaktadır. Kas lifi artık bir sonraki kasılma için hazırdır.[6]
Egzersize yanıt
[değiştir | kaynağı değiştir]Egzersize yanıt olarak miyofilamentte meydana gelen değişiklikler, uzun süredir egzersiz fizyologlarının ve en gelişmiş antrenman teknikleri için araştırmalarına bağlı olan sporcuların ilgi konusu olmuştur. Bir dizi spor etkinliğindeki sporcular, bir kas veya kas grubundan maksimum kuvvet üretimi ile ne tür bir antrenman protokolünün sonuçlanacağını bilmekle özellikle ilgilenmektedirler; egzersiz yapmak.
Egzersize yanıt olarak miyofilament değişikliğinin tam mekanizması memelilerde hala araştırılırken, Safkan yarış atlarında bazı ilginç ipuçları ortaya çıkarılmıştır. Araştırmacılar, atların iskelet kasında mRNA'nın varlığını üç farklı zamanda incelemişlerdir; antrenmandan hemen önce, antrenmandan hemen sonra ve antrenmandan dört saat sonra. Aktin üretimine özgü genler için mRNA'da istatistiksel olarak anlamlı farklılıklar bildirmişlerdir. Bu çalışma, moleküler düzeyde egzersize hem ani hem de gecikmiş miyofilament yanıtı için mekanizmaların kanıtını sağlamaktadır.[7]
Daha yakın zamanlarda, direnç eğitimine yanıt olarak insanlarda miyofilament protein değişiklikleri incelenmiştir. Yine, araştırmacılar değişimin moleküler mekanizmaları hakkında tam olarak net değillerdir ve miyofilamentteki lif tipi kompozisyonun değişmesi, birçok sporcunun uzun süredir varsaydığı cevap olmayabilmektedir. Bu çalışma, kırk iki genç erkeğin kuadriseps femoris ve vastus lateralis kaslarındaki spesifik gerilimi incelemiştir. Araştırmacılar, MyHC, miyozin ağır zincirinin varlığındaki azalmaya rağmen, bir direnç antrenmanı periyodundan sonra spesifik kas geriliminde %17'lik bir artış bildirmektedirler. Bu çalışma, lif tipi kompozisyon ile in vivo kas gerilimi arasında net bir ilişki olmadığı ve eğitimli kaslarda miyofilament paketlenmesine dair kanıt olmadığı sonucuna varmıştır.
Araştırmalar
[değiştir | kaynağı değiştir]Kasta egzersizle indüklenen protein yeniden modellenmesinin kesin moleküler yapısını aydınlatabilecek diğer umut verici araştırma alanları, desmin ve distrofin gibi hücre mimarisiyle ilgili proteinlerin incelenmesi olabilmektedir. Bu proteinlerin, aktin-miyozin kompleksinin kasılmaya uğraması için gerekli olan hücresel yapı iskelesini sağladığı düşünülmektedir. Desmin üzerine yapılan araştırmalar, direnç antrenmanına maruz kalan bir test grubunda varlığının büyük ölçüde arttığını, dayanıklılık antrenmanı ile desmin artışına dair bir kanıt olmadığını ortaya koymuştur. Bu çalışmaya göre, direnç veya dayanıklılık eğitiminde distrofinde saptanabilir bir artış yoktur.[8] Egzersize bağlı miyofilament değişiklikleri, kasılma proteinleri aktin ve miyozinden daha fazlasını içerebilmektedir.
Kas liflerinin yeniden şekillenmesi üzerine araştırmalar devam ederken, Amerikan Spor Hekimliği Koleji'nden miyofilament hakkında genel kabul görmüş gerçekler vardır. Kas gücündeki artışın, kas lifi boyutundaki artıştan kaynaklandığı düşünülmektedir. Bununla birlikte, hayvan uydu hücrelerinin yeni kas liflerine farklılaştığına ve sadece kas hücrelerine destek işlevi sağlamadığına dair bazı kanıtlar vardır.
İskelet kasının zayıflamış kasılma işlevi de miyofibrillerin durumuyla bağlantılıdır. Son çalışmalar, bu koşulların, miyofilament proteinlerinin ekspresyonunun azalması ve/veya miyosin-aktin çapraz köprü etkileşimlerindeki değişiklikler nedeniyle değişen tek lif performansı ile ilişkili olduğunu göstermektedir. Ayrıca, hücresel ve miyofilament seviyesindeki adaptasyonlar, azalan tüm kas ve tüm vücut performansı ile ilişkilidir.[9]
Kaynakça
[değiştir | kaynağı değiştir]- ^ {{Kitap kaynağı |soyadı1=Tortora |ad1=Gerard J. |soyadı2=Derrickson |ad2=Bryan |başlık=Principles of anatomy & physiology. |url=https://archive.org/details/principlesanatom00tort_737 |tarih=2012 |yayıncı=Wiley |yer=Hoboken, NJ |isbn=9780470646083 |sayfalar=334-335|basım=13.13
- ^ {{Kitap kaynağı |soyadı1=Saladin |ad1=Kenneth |başlık=Anatomy & physiology : the unity of form and function |url=https://archive.org/details/isbn_9780077638924 |tarih=2012 |yayıncı=McGraw-Hill |yer=New York, NY |isbn=9780073378251 |sayfalar=245-246|basım=6.6
- ^ "Arşivlenmiş kopya". 13 Nisan 2015 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 12 Temmuz 2021.
- ^ Alberts, Bruce., et al., "The Cytoskeleton." Molecular Biology of the Cell. 6th. New York: Garland Science, 2015. p. 918. Print.
- ^ Alberts, Bruce., et al., "Muscle Contraction." Essential Cell Biology. 3rd. New York: Garland Science, 2010. p. 599. Print.
- ^ a b Shier, David., et al., "Muscular System", Hole's Essentials of Anatomy & Physiology. 9th. McGraw Hill, 2006. p. 175. Print.
- ^ McGivney BA, Eivers SS, MacHugh DE, ve diğerleri. (2009). "Transcriptional adaptations following exercise in thoroughbred horse skeletal muscle highlights molecular mechanisms that lead to muscle hypertrophy". BMC Genomics. 10: 638. doi:10.1186/1471-2164-10-638. PMC 2812474 $2. PMID 20042072.
- ^ Parcell AC, Woolstenhulme MT, Sawyer RD (March 2009). "Structural protein alterations to resistance and endurance cycling exercise training". J Strength Cond Res. 23 (2): 359-65. doi:10.1519/JSC.0b013e318198fd62. PMID 19209072.
- ^ Miller MS, Callahan DM, Toth MJ (2014). "Skeletal muscle myofilament adaptations to aging, disease, and disuse and their effects on whole muscle performance in older adult humans". Front Physiol. 5: 369. doi:10.3389/fphys.2014.00369. PMC 4176476 $2. PMID 25309456.
- Muscle :: Diversity of Muscle—Britannica Online Encyclopedia." Encyclopedia - Britannica Online Encyclopedia. Web.
- Saladin, Kenneth S. "Myofilaments." Anatomy & Physiology: the Unity of Form and Function. 5th ed. New York: McGraw-Hill, 2010. 406–07. Print.
