İçeriğe atla

Kitindeasetilaz

Vikipedi, özgür ansiklopedi

Kitindeasetilaz (KDA) substrat olarak kitin adı verilen polisakkariti kullanan bir enzim. KDA'lar, kitinden bir asetil grubu çıkartmak suretiyle kitini kitosan adlı polisakkarite dönüştürür, yani enzimin kitine bağlanmasıyla reaksiyon sonucu kitosan meydana gelir. Dolayısıyla KDA'lar yapılarında kitin bulunduran canlıların kodladığı bir enzimdir. Bu canlılar arasında bakteriler, funguslar ve son olarak rapor edilen böcekler bulunmaktadır.[1]

KDA'lar çeşitli genler tarafından kodlanmakta ve birtakım fizyolojik olaylarda görev almaktadır. Örneğin bazı funguslarda KDA'ların hücre duvarının devamlılığının sağlanmasında görev aldığı rapor edilmiştir. Bazı bitki patojeni fungusların bitki dokusunu penetre etmesi sırasında bitkiler tarafından savunma amacıyla sentezlenen kitinaz enzimine karşı fungusun hücre duvarındaki kitini kitosana çevirdiği ve bu dönüşümün fungus açısından bitki kitinazına karşı bir savunma reaksiyonu olabileceği rapor edilmiştir.[1][2]

Böceklerde ise KDA'lar böcek kutikulasında, trake (solunum boruları) ve midede yer alan peritrofik matriksin (PM) yapısında bulunmaktadır. Özellikle trakelerde kitosanın bulunmaması veya KDA genlerinin ekspresyonunun durdurulması durumunda böcek gelişiminin durduğu ve bu böceklerin öldüğü görülmüştür. Dolayısıyla böcek fizyolojisi açısından bu enzimin hayati önem taşımaktadır. Aynı şekilde çeşitli kelebek larvalarının midesinde yer alan peritrofik matriksin yapısında KDA proteinleri bulunmuştur. Trakelerdekine benzer olarak bu enzimin PM'i oluşturan kitin mikrofibrillerinin yapısının düzenlenmesinde bir rolü olabileceği düşünülmektedir.[1]

Bugüne kadar rapor edilen KDA genlerinin ürettiği enzimlerin aktivitesine yönelik ise çok az sayıda çalışma bulunmaktadır. Bu çalışmalar özellikle bakterilerde ve funguslarda bazı KDA'ların aktif olamayabileceğini göstermiştir. KDA enzimlerinin aktivitesi yapısında yer alan 5 katalitik bölgenin aminoasit içerikleriyle yakından ilişkilidir. Bu katalitik bölgelerdeki bazı aminoasitlerin yokluğu durumunda enzim aktivitesinin kaybolabileceği görülmüştür. Bu durum çeşitli mutasyon çalışmalarıyla da ispatlanmıştır. Böceklerde KDA'ların aktivitesine yönelik çalışmalarda enzimin aktif olamayabileceğini doğrulamıştır. Ancak Kanada Saskatchewan Üniversitesinde bir grup bilim adamı ilk defa Mamestra configurata adlı kelebek larvalarında KDA enzim aktivitesini hem in vitro koşullarda hem de böcek midesinde ispatlamıştır.[1] Bu deney böcek midesinde KDA enziminin aktif olarak kitini kitosan maddesine çevirdiğini ispatlamıştır. Aynı zamanda bu böcekteki KDA enzimi klonlanmış ve rekombinant olarak üretilmiştir.

KDA enziminin özellikle böceklerde bulunması ve hayati işlevlere sahip olması tarımsal açıdan zararlı kabul edilen böceklerle mücadelede kimyasal savaşıma bir alternatif bir hedefi oluşturmaktadır. Dolayısıyla bu enzimlerin varlığı spesifik doğa dostu tarımsal zararlı mücadele stratejilerinin geliştirilmesi noktasında ümit vadeder gözükmektedir.[3]

Diğer taraftan KDA'ların klonlanması ve ekspresyon sistemlerinde kitle halinde üretiminin bir diğer önemi de reaksiyon sonucu oluşan kitosan maddesinin kullanımıyla ilişkildir. Kitosan maddesi, günümüzde kirli su arıtımında[4] veya gıda endüstrisinde, şarap ve bira gibi içeceklerin üretiminde partikül çökeltici olarak da kullanılabilmektedir.[5]

  1. ^ a b c d "Chitin Deacetylases: Properties and Applications". Marine Drugs. 8 (1): 24-46. 14 Ocak 2010. 
  2. ^ Sánchez-Vallet, A; Mesters, JR; Thomma, BP (Mart 2015). "The battle for chitin recognition in plant-microbe interactions". FEMS Microbiology Reviews. 39 (2): 171-83. doi:10.1093/femsre/fuu003Özgürce erişilebilir. ISSN 0168-6445. PMID 25725011. 
  3. ^ Linden, James C.; Stoner, Richard J.; Knutson, Kenneth W.; Gardner-Hughes, Cecilie A. (2000). "Organic disease control elicitors". Agro Food Industry Hi-Tech. 11 (5): 32-4. 
  4. ^ Yong, S. K; Shrivastava, M; Srivastava, P; Kunhikrishnan, A; Bolan, N (2015). Environmental applications of chitosan and its derivatives. Reviews of Environmental Contamination and Toxicology. 233. ss. 1-43. doi:10.1007/978-3-319-10479-9_1. ISBN 978-3-319-10478-2. PMID 25367132. 
  5. ^ Rayner, Terry. "Fining and Clarifying Agents". 16 Haziran 2006 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 18 Temmuz 2006.