İnvertaz
| İnvertaz (Beta-fruktofuranosidaz) | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||
| EC numarası | 3.2.1.26 | ||||||
| CAS numarası | 9001-57-4 | ||||||
| Veritabanları | |||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||
| PRIAM | profile | ||||||
| PDB structures | RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum | ||||||
| |||||||
İnvertaz, sükrozun (sofra şekeri), fruktoz ve glukoza hidrolizini (parçalanmasını) katalizleyen bir enzimdir.[1][2] İnvertaz enziminin sistematik ismi: beta fruktofuranosidaz, EC Numarası: EC 3.2.1.26 ve alternatif isimleri: sakraz, glukosukraz, beta-h-fruktosidaz, beta-fruktosidaz, invertin, sukraz, maxinvert L 1000, fruktosilinvertaz, alkalin invertaz, asit invertaz'dır. Katalizlediği reaksiyon sonucu elde edilen fruktoz ve glukoz karışımına invert şeker şurubu denir. İnvertazlarla sükrazların işlevi ortaktır, yani sukrozu hidrolize ederek aynı glukoz ve fruktoz karışımının oluşmasını sağlarlar. İnvertazlar O-C (fruktoz) bağını keserlerken, sükrazlar O-C (glikoz) bağını keserler.[3]
Endüstriyel kullanımında, invertaz genellikle mayalardan elde edilir. Ayrıca arılar da nektardan bal yapmak amacıyla invertaz sentezi yaparlar ve bu nedenle balda da invertaz enzimi bulunur. Tepkime hızının en yüksek olduğu optimum sıcaklık 60 °C ve optimum pH 4.5'dir.[3] Tipik olarak şeker, sülfürik asitle yer değiştirir.[4]
Uygulamalar ve örnekler
[değiştir | kaynağı değiştir]İnvertaz ticari olarak pahalıdır, bu nedenle fruktoz üretiminde glukoz'dan glukoz izomeraz yoluyla elde edilmesi tercih edilir.[5]
Çikolata kaplı kirazlar,[6] likörler ve fondan şekerler, şekeri sıvılaştıran invertaz içerirler. Şekerleme üretildikten sonra, invertazın sakarozu parçalayabilmesi için, en az birkaç gün ila birkaç hafta bekletilmesi gerekir.[7]
İnhibisyon
[değiştir | kaynağı değiştir]Üre, muhtemelen enzimin üçüncül yapısını oluşturan molekül içi hidrojen bağlarını kırarak invertaz enzimini inhibe eder ve rekabetçi olmayan (non-competitive) inhibitör olarak rol oynar.[8][9]
Ayrıca bakınız
[değiştir | kaynağı değiştir]Kaynakça
[değiştir | kaynağı değiştir]- ^ Myrbäck K (1960). "Invertases". Boyer PD, Lardy H, Myrbäck K (Ed.). The Enzymes. 2nd (İngilizce). 4. New York: Academic Press. ss. 379-396.
- ^ Neumann, Norbert P.; Lampen, J. Oliver (1 Şubat 1967). "Purification and Properties of Yeast Invertase *". Biochemistry (İngilizce). 6 (2): 468-475. doi:10.1021/bi00854a015. ISSN 0006-2960. 11 Mayıs 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Mayıs 2021.
- ^ a b "Sugar". Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry. Weinheim: Wiley-VCH. 2007. doi:10.1002/14356007.a25_345.pub2. ISBN 978-3527306732.
- ^ "Invertase". Methods of Enzymatic Analysis (İngilizce): 901-907. 1 Ocak 1965. doi:10.1016/B978-0-12-395630-9.50161-4. 12 Mayıs 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Mayıs 2021.
- ^ "Enzyme Kinetics of Invertase". user.eng.umd.edu. 30 Mart 2020 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Mayıs 2021.
- ^ Elizabeth LaBau. "Homemade Chocolate-Covered Cherries". The Spruce Eats (İngilizce). 23 Ağustos 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Mayıs 2021.
- ^ Elizabeth LaBau. "How Is Invertase Used to Make Candy?". The Spruce Eats (İngilizce). 27 Temmuz 2018 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Mayıs 2021.
- ^ Chase, A. M.; Von Meier, H. C.; Menna, V. J. (1962). "The non-competitive inhibition and irreversible inactivation of yeast invertase by urea". Journal of Cellular and Comparative Physiology. 59: 1-13. doi:10.1002/jcp.1030590102. ISSN 0095-9898. PMID 13878348.
- ^ Rajagopalan, K. V.; Fridovich, I.; Handler, P. (1961). "Competitive inhibition of enzyme activity by urea". The Journal of Biological Chemistry. 236: 1059-1065. ISSN 0021-9258. PMID 13739212. 14 Mayıs 2021 tarihinde kaynağından arşivlendi. Erişim tarihi: 11 Mayıs 2021.
